Glutarredoxina

Glutarredoxina
Identificadores
Símbolo	Glutaredoxin
Pfam	PF00462
InterPro	IPR002109
PROSITE	PDOC00173
SCOP	1kte
CDD	cd02066
Familia OPM	139
Proteína OPM	1z9h
	Estructuras PDB disponibles: 1yka A:17-81;1wik A:250-314;2cq9 A:69-131; 2fls A:69-131; 1jhb :15-80; 1b4q A:15-80; 1kte :15-80; 1nm3 B:172-230; 3grx :4-63; 1ilb A:4-63; 1fov A:4-63; 1ego :3-69; 1egr :3-69; 1grx :3-69; 1qfn A:3-69; 1aaz B:2-76; 1de2 A:2-76; 1de1 A:2-76; 1aba :2-76; 1nho A:5-66; 1fo5 A:6-67; 1j08 A:138-162; 1a8l :138-162; 1r7h B:3-61; 1h75 A:3-61; 1z9h B:102-152; 1hyu A:155-181; 1zyp B:155-181 1zyn B:155-181
	[editar datos en Wikidata]

Las glutarredoxinas (GRXs)^[1]^[2]^[3] son pequeñas enzimas redox de aproximadamente un centenar de residuos aminoacídicos que se caracterizan por utilizar glutatión como cofactor.

Las glutarredoxinas son oxidadas por diversos sustratos y reducidas en forma no enzimática por glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas que son reducidas por la tiorredoxina reductasa, no existe una oxidorreductasa que reduzca específicamente a las glutarredoxinas. En cambio, las glutarredoxinas se reducen por la oxidación del glutatión. El glutatión oxidado es luego regenerado por la glutatión reductasa. En conjunto estos componentes forman el sistema del glutatión.^[4]

Al igual que las tiorredoxinas, las cuales funcionan en una forma similar, las glutarredoxinas poseen un centro activo formado por un puente disulfuro.^[5] Este centro existe tanto en una forma oxidada como en una forma reducida, donde dos residuos de cisteína se encuentran enlazados en un puente disulfuro intramolecular.

Las glutarredoxinas actúan como transportadoras de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependiente de glutatión por medio de la enzima ribonucleótido reductasa.^[4]

Adicionalmente las GRXs actúan como mecanismos de defensa antioxidantes reduciendo deshidroascorbato, peroxirredoxinas, y a la metionina sulfóxido reductasa. Además de su función como defensa antioxidante, las GRXs de bacterias y plantas han mostrado capacidad para unir centros de hierro-azufre y entregar estos centros de hierro azufre a diferentes enzimas bajo demanda.^[6]

GRXs en virus

Las glutarredoxinas han sido secuenciadas en una gran variedad de especies. Sobre la base de un análisis extensivo de similitud, se ha propuesto^[7] que la proteína O2L de Vaccinia virus, es, al parecer, una glutarredoxina. La tiorredoxina de Bacteriofago T4 parece encontrarse evolutivamente relacionada. En la posición 5 del patrón T4, la tiorredoxina posee una valina en lugar de prolina.

GRXs en plantas

Se han descrito aproximadamente 30 isoformas de GRXs en la planta modelo Arabidopsis thaliana, y 48 en Oryza sativa. De acuerdo a su centro activo redox, se han subagrupado en seis clases, los tipos CSY[C/S]-, CGFS-, CC y tres subgrupos con un dominio adicional de función desconocida.

Las GRXs de tipo CC se encuentran solo en plantas superiores. En Arabidopsis las GRXs se encuentran involucradas en el desarrollo de las flores y en la señalización del ácido salicílico.^[6]

Subfamilias

Subgrupo de la glutarredoxina IPR014025

Proteínas humanas que contienen este dominio

GLRX; GLRX2; GLRX3; GLRX5; PTGES2

Referencias

↑ Holmgren A, Gleason FK (1988). «Thioredoxin and related proteins in procaryotes». FEMS Microbiol. Rev. 4 (4): 271-297. PMID 3152490.
↑ Holmgren A (1988). «Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulfide bonds». Biochem. Soc. Trans. 16 (2): 95-96. PMID 3286320.
↑ Holmgren A (1989). «Thioredoxin and glutaredoxin systems». J. Biol. Chem. 264 (24): 13963-13966. PMID 2668278.
↑ ^a ^b Holmgren A, Fernandes AP (2004). «Glutaredoxins: glutathione-dependent redox enzymes with functions far beyond a simple thioredoxin backup system». Antioxid. Redox. Signal. 6 (1): 63-74. PMID 14713336. doi:10.1089/152308604771978354.
↑ Nilsson L, Foloppe N (2004). «The glutaredoxin -C-P-Y-C- motif: influence of peripheral residues». Structure 12 (2): 289-300. PMID 14962389. doi:10.1016/j.str.2004.01.009.
↑ ^a ^b Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). «The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation». Annu Rev Plant Biol 59: 143-66. PMID 18444899. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811.
↑ Johnson GP, Goebel SJ, Perkus ME, Davis SW, Winslow JP, Paoletti E (1991). «Vaccinia virus encodes a protein with similarity to glutaredoxins». Virology 181 (1): 378-381. PMID 1994586. doi:10.1016/0042-6822(91)90508-9.

Enlaces externos

Enzyme database entry
MeSH: Glutaredoxins (en inglés)

Datos: Q81984039

[PUB00001738-1] Holmgren A, Gleason FK (1988). «Thioredoxin and related proteins in procaryotes». FEMS Microbiol. Rev. 4 (4): 271-297. PMID 3152490.

[PUB00000560-2] Holmgren A (1988). «Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulfide bonds». Biochem. Soc. Trans. 16 (2): 95-96. PMID 3286320.

[PUB00002504-3] Holmgren A (1989). «Thioredoxin and glutaredoxin systems». J. Biol. Chem. 264 (24): 13963-13966. PMID 2668278.

[PUB00014033-4] Holmgren A, Fernandes AP (2004). «Glutaredoxins: glutathione-dependent redox enzymes with functions far beyond a simple thioredoxin backup system». Antioxid. Redox. Signal. 6 (1): 63-74. PMID 14713336. doi:10.1089/152308604771978354.

[PUB00015562-5] Nilsson L, Foloppe N (2004). «The glutaredoxin -C-P-Y-C- motif: influence of peripheral residues». Structure 12 (2): 289-300. PMID 14962389. doi:10.1016/j.str.2004.01.009.

[Rouhier-6] Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). «The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation». Annu Rev Plant Biol 59: 143-66. PMID 18444899. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811.

[PUB00005575-7] Johnson GP, Goebel SJ, Perkus ME, Davis SW, Winslow JP, Paoletti E (1991). «Vaccinia virus encodes a protein with similarity to glutaredoxins». Virology 181 (1): 378-381. PMID 1994586. doi:10.1016/0042-6822(91)90508-9.

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